In biochimica, una transaminasi o amminotransferasi è un enzima che catalizza una reazione tra un amminoacido e un α-chetoacido.
Un amminoacido solitamente contiene un gruppo amminico (NH2). Un acido cheto contiene invece un gruppo chetonico. Con la transaminazione, il gruppo amminico di una molecola viene scambiato con il gruppo chetonico sul altra molecola. L’aminoacido diventa un α-chetoacido, e l’α-chetoacido diventa un amminoacido.
Alcune attività transaminazione del ribosoma sono catalizzate dai cosiddetti ribosomi.
Gli enzimi transaminasi sono importanti nella produzione di vari amminoacidi e misurare le concentrazioni di varie transaminasi nel sangue è importante per la diagnosi e il monitoraggio di molte malattie. Un test delle transaminasi richiede l’utilizzo del coenzima Piridossalfosfato, che viene convertito in piridossamina nella prima fase della reazione, quando un aminoacido viene convertito in un α-chetoacido. La piridossamina a sua volta reagisce con l’acido piruvico, l’acido ossalacetico o l’acido 2-chetoglutarico rilasciando alanina, acido aspartico e acido glutammico.
Molte reazioni di transaminazione avvengono nei tessuti, catalizzate da transaminasi specifiche per un particolare aminoacido o α-chetoacido. Le reazioni sono facilmente reversibili, essendo determinate da uno dei reagenti in eccesso. Gli enzimi specifici sono nominate da una delle coppie di reagenti, per esempio, la reazione tra acido glutammico e acido piruvico che produce acido 2-chetoglutarico e alanina è chiamata transaminasi glutammico-piruvica o GPT.
La presenza di elevati valori di due importanti enzimi, l’aspartato transaminasi e l’alanina transaminasi, può essere un indicatore importante di danno epatico.
